VI. CINÉTI

Apuntes

VI. CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN En un artículo publicado en 1913, Leonor Michaelis y Maude Menten propusieron un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo, la enzima se combina de manera reversible con su sustrato para formar un complejo ES que en seguida genera el producto, lo que regenera la enzima libre. El modelo de reacción, que involucra a una molécula de sustrato, se representa a continuación: K. E+ S K2 ES →>E+P donde KI S es el sustrato; E es la enzima; ES es el complejo enzima-sustrato; P es el producto; k1, Ky, y Kz (o Kcad son constantes de velocidad. A. Ecuación de Michaelis-Menten La ecuación de Michaelis-Menten describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto a la concentración de sustrato: Vo = V máx (S] Km + (S] donde vo = velocidad de reacción inicial; Vmáx = velocidad máxima = Kcat [El Total; Km = constante de Michaelis = (k_, + kz)/k1; [S] = concentración del sustrato; Las siguientes suposiciones se llevan a cabo al derivar la ecuación de velocidad de Michaelis-Menten. Concentraciones relativas de enzima y sustrato: la concentración de sustrato ([S])...