Interacciones no covalentes, solubilidad y osmótica

Apuntes

Esto determina la forma tridimensional de las proteínas y la especificidad de las interacciones moleculares. 🔬 Diapositiva 14 — Cuatro tipos de interacciones no covalentes (Tabla 2-5) Esta tabla resume las cuatro fuerzas débiles que gobiernan la biología molecular: 1. Puentes de hidrógeno: Entre grupos neutros (C=O···H-O) o entre enlaces peptídicos. Energía: ~20 kJ/mol. 2. Interacciones iónicas: Atracción entre cargas opuestas (–NH₃⁺ con –COO⁻) o repulsión entre iguales. Energía: ~20 kJ/mol. 3. Interacciones hidrofóbicas: Los grupos apolares se agregan para minimizar el contacto con agua. NO es una fuerza de atracción directa, es una consecuencia termodinámica. 4. Fuerzas de Van der Waals: Dipolos instantáneos. Las más débiles individualmente (~0.4 kJ/mol), pero las más numerosas en una proteína. Lo que deben recordar es que ninguna de estas fuerzas por sí sola es suficiente, pero su acción cooperativa y simultánea genera la estabilidad estructural de las proteínas, el DNA y las membranas. 🔬 Diapositiva 15 — Unión del agua en la hemoglobina Esta imagen muestra dos representaciones de la hemoglobina: Panel (a): Con las moléculas de agua (puntos rojos) visibles en la superficie Pan...