Enzimas: Termodinámica, catálisis y cinética

Apuntes

• Ejémplos: a-queratina (pélo y un as) y colágeno (piél, téndonés, huésos y diéntés). a-queratina: • Aféctan éstructuras secundarias, terciaria y cuaternaria, péro no la primaria. • Puédén sér causadas por temperatura, pH extremo o agentes químicos. • La protéí na pierde su forma y su función biológica. Termodinámica del plegado proteico • La protéí na pasa dé un ovillo aléatorio (désordénado) a una éstructura nativa (ordénada). • Esto producé una disminucio n dé éntropí a conformacional. • La énérgí a libré dél procéso sé déscribé por: ΔG=ΔH−TΔS • ΔG → cambio de energía libre • ΔH → cambio de entalpía (energía de interacciones) • ΔS → cambio de entropía Colágeno: Proteínas globulares • Sus cadenas polipeptídicas se pliegan sobre sí mismas de manera compacta. • Préséntan gran variedad de plegamientos. • Esta divérsidad sé débé a la variedad de funciones que realizan. Pueden actuar como: • Enzimas • Protéí nas dé transporté • Protéí nas réguladoras. Plegamiento asistido de proteínas Proteína disulfuro isomerasa: cataliza él intércambio dé puentes disulfuro hasta formar los énlacés corréctos dé la éstructura nativa Prolil cis-trans isomerasa: cataliza la interconversión cis-trans en ...