Cinética enzimática y regulación: Michaelis-Menten, líneas de Lineweaver-Burk e inhibición

Apuntes

intermedia inestable por su alta energía  Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad complementario al estado de transición entre el sustrato y el producto Estado de transición Estado de transición R C O O R' R C O R' O - O - R C O O - HO R' Sustrato: Éster Estado de transición: intermediario tetraédrico, inestable Productos Mecanismo de acción de las enzimas CINÉTICA ENZIMÁTICA Mecanismo de acción de las enzimas Mecanismo de acciónde las enzimas Mecanismo de catálisis enzimática  Las enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de equilibrio de la reacción Los reactivos deben colisionar La colisión molecular tiene que ocurrir con una orientación adecuada Debe haber un equilibrio favorable La ΔG 0 debe ser negativo CONDICIONES PARA UNA REACCIÓN BIOQUÍMICA: Energía de activación, ΔG 0± Energía de activación (ΔG 0 ±)  Energia necesaria para que se alcance el estado de transición y que se produzca la reacción  Necesaria para: Alinear grupos reactivos Formar cargas inestables transitorias Reordenar enlaces Mecanismo de catálisis enzimática Estado de transición Mecanismo de catálisis enzimática  La enzima se une al sustrato y le hace adoptar un estado int...